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Sie werden sich falten, und einige der Faltungen konnen durch intramolekulare Bindungen stabilisiert werden. Dazu gehort die Bildung von kovalenten Disulfidbriicken. lemt haben, aber schwiicher als eine kovalente Bindung zwischen zwei Atomen. Ihre Bindungsstiirke hiingt von der Richtung der Bindung abo Die stiirksten Wasserstoffbriicken-Bindungen treten dann auf, wenn das Wasserstoffatom direkt auf das negativ geladene Sauerstoff- oder Stickstoffatom gerichtet ist (Abb. 04). 03 Sekundarstrukturen Die dreidimensionale Struktur eines Proteinmolekiils, seine Tertiiirstruktur, hiingt von der Sequenz der Aminosiiuren abo Bei der dreidimensionalen Faltung des Proteins spielen die Seitenketten der Aminosiiuren eine wichtige Rolle.

Diese "zweiten Substrate", die maBgeblich an der Enzymwirkung beteiligt sind, werden bisweilen (von der Reaktion her) als "CoSubstrate" oder (vom Enzym her) als "Coenzyme" bezeichnet. Neuere Erkenntnisse tiber die Enzymwirkung machen die genaue Definition des Ausdrucks 39 "Coenzym" nicht ganz so einfach, wie es einmal schien. Es gibt ein ganzes Spektrum von Interaktionen zwischen dem Proteinanteil von Enzymen und den Nicht-Protein-Molekiilen, die an der Enzym-Reaktion teilnehmen. Dabei sind verschiedene dieser Molekiile verschieden stark an den Proteinanteil gebunden und werden wahrend der Reaktion verschieden stark verandert.

Auch die Lipide zeigen diese enge Verkniipfung von Energiestoffwechsel und Struktur. Sie spielen bei beidem eine wichtige Rolle. Die Lipide sind eine groBe Klasse verschiedenartigster Molekiile. Gemeinsam ist ihnen die Unloslichkeit in Wasser und die Loslichkeit in bestimmten organischen Losungsmitteln wie Benzol, Ather, Chloroform und Methanol. Die besonderen Eigenschaften der Lipide lassen sich gut an den Fetten demonstrieren. Fette sind Glycerinester von Fettsiiuren. Wir kennen Glycerin als dreiwertigen AIkoho!.